Todas las reacciones metabólicas que ocurren en nuestro organismo se hayan mediados por enzimas.
Las enzimas son cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas especialmente compuestas por cadenas de aminoácidos en el metabolismo de los seres vivos.
La acción de las enzimas es regular la velocidad de muchas reacciones químicas del metabolismo.
ORIGEN
Fue en 1860 cuando Luis Pasteur comunicó que las enzimas estaban íntimamente ligadas con la estructura vital de las células de la levadura.
En 1876, Willian Kuhne propuso el nombre de enzima. Este término deriva de las palabras griegas en (en) y zyme (levadura).
En 1897, Eduard Buchner probó que las enzimas podían ser extraídas de las células de las levaduras y ser usadas por si mismas.
La palabra enzima fue usada después para referirse a sustancias inertes como la pepsina.
FUENTES
FUNCIÓN
Tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos.
Indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación.
Son capaces de producir movimiento.
Están implicadas en funciones mucho más exóticas, como la producción de luz por la luciferasa en las luciérnagas.
Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo de los animales.
ESTRUCTURA
Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables.
Las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que se pliega durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad.
La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS.
CARACTERÍSTICAS
Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados.
Catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiológicos.
En los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenómenos vitales.
Habitualmente solo catalizan un tipo de reacción o solo una reacción determinada.
En los sistemas biológicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la misma sustancia.
Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios.
CLASIFICACIÓN
El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra terminada en –asa.
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados Números EC. De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro números precedidos por las letras "EC".
EC1 Oxidoreductasas: catalizan reacciones de oxidación-reducción.
EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Ejemplos: transaminasas, quinasas.
EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 . Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros funcionales o de posición. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
MAPA CONCEPTUAL
INMOVILIZACION
Atrapamiento
El proceso de inmovilización se lleva a cabo mediante la suspensión de la enzima en una solución del monómero. Seguidamente se inicia la polimerización por un cambio de temperatura o mediante la adición de un reactivo químico. El atrapamiento puede ser en geles o en fibras, que suelen ser más resistentes que los geles. En el primer caso, la enzima queda atrapada en el interior de un gel, mientras que en el segundo caso la enzima se encuentra ocluida dentro de las microcavidades de una fibra sintética.
Inclusión en membranas: Dividida en dos tipos:
1) Microencapsulación: En esta técnica, las enzimas están rodeadas de membranas semipermeables que permiten el paso de moléculas de sustrato y producto, pero no de enzima. Estas membranas semipermeables pueden ser permanentes o no permanentes.
2) Reactores de membrana: El desarrollo de reactores o sistemas que contengan enzimas atrapadas ha despertado gran interés en la industria. Estos reactores emplean membranas permeables al producto final, permeables o no al sustrato inicial y obviamente impermeables a la enzima. Mediante una bomba se establece un flujo líquido de sustrato que atraviesa el reactor.
MÉTODOS DE INMOVILIZACIÓN DE ENZIMAS POR UNIÓN QUÍMICA
Unión a soportes
Son los métodos de inmovilización más utilizados y de los que se dispone de una mayor información. La elección del soporte y del tipo de enlace resultan determinantes en el comportamiento posterior del biocatalizador. Se debe procurar que la inmovilización incremente la afinidad por el sustrato, disminuya la inhibición, amplíe el intervalo de pH óptimo y reduzca las posibles contaminaciones microbianas. Además el soporte debe tener resistencia mecánica adecuada a las condiciones de operación del reactor y ser fácilmente separable del medio líquido para que pueda ser reutilizado
Adsorción
En la adsorción, la enzima se une a un soporte sin funcionar mediante interacciones iónicas, fuerzas de Van der Waals y por puentes de hidrógeno. Los principales factores que influyen en la adsorción, son:
1. el pH del medio: controla el número y la naturaleza de las cargas que presenta la superficie de la proteína y del sólido;
2. la fuerza iónica: al aumentar la fuerza iónica se produce la desorción de la enzima, ya que los iones inorgánicos se unen con más fuerza al soporte que la proteína;
3. el diámetro de poro: debe ser aproximadamente dos veces el tamaño del eje mayor de la enzima;
4. la presencia de iones que actúen como cofactores de la enzima, ya que pueden incrementar la carga enzimática del derivado.
Unión covalente
La unión covalente de una enzima a un soporte es quizá el método de inmovilización más interesante desde el punto de vista industrial. La metodología de la unión covalente se basa en la activación de grupos químicos del soporte para que reaccionen con nucleófilos de las proteínas
EFECTOS DE LA INMOVILIZACIÓN
A menudo, la inmovilización altera significativamente el comportamiento de las enzimas. En primer lugar se producen cambios en su estabilidad. En segundo lugar, la enzima inmovilizada es un sistema heterogéneo en el cual todos los componentes que intervienen en el proceso catalítico se encuentran en interface: en el medio de reacción y en la fase constituida por el soporte con la enzima. Como consecuencia, la actividad enzimática se ve afectada por efectos de tipo difusional, estérico y del microentorno.